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      阿爾茨海默癥研究進展:β淀粉樣蛋白原纖維結構揭開

         德國科學家團隊開展的一項神經科學研究,首次報告了從阿爾茨海默病和腦淀粉樣血管病患者腦組織中分離的β淀粉樣蛋白原纖維的結構。這一成果為理解阿爾茨海默病的結構基礎提供了新認識,亦有助于相關藥物開發。相關研究發表于29日的英國《自然·通訊》雜志上。

         阿爾茨海默病是一種進行性的神經退行性疾病,由于發病機制不明確,人們很難從根本上阻止阿爾茨海默病病程的進展。目前已知阿爾茨海默病的一大特征,就是β淀粉樣蛋白原纖維在斑塊和血管壁的沉積。雖然實驗室制備的β淀粉樣蛋白原纖維,在結構上已經得到了很好的表征,但人們對這些纖維在大腦中的結構一直知之甚少。

         此次,德國烏爾姆大學研究人員馬庫斯·范德里奇及其同事,在3位阿爾茨海默病患者死后,從他們大腦組織中純化了β淀粉樣蛋白原纖維,并用冷凍電子顯微鏡分析了其結構。

         研究團隊在這3名患者的樣本中,都發現了3種各不相同、但結構相關的β淀粉樣蛋白原纖維形態,并確定了其中一種形態的分子結構。出乎意料的是,腦源性原纖維的結構與實驗室制備的β淀粉樣蛋白原纖維的結構差異顯著。比如,腦源性β淀粉樣蛋白原纖維是右旋折疊,它們的肽折疊方式也與此前分析的原纖維折疊方式非常不同。

         該結構突出了表征患者源淀粉樣原纖維的重要性。此外,該研究還有助于理解阿爾茨海默病導致的突變對β淀粉樣蛋白的影響,未來將有助于開發防止這類原纖維形成的藥物。

       

      來源:科技日報

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